通过定向样品固态核磁共振,在两个细菌模拟细胞中确定了抗菌肽piscidins 1和3的结构。这项工作的一个重要发现是,与amp机制研究中显示的理想结构相反,两种肽的结构在保守的中心甘氨酸处被破坏和扭结,这导致与脂质双分子层的相互作用更强。piscidin 1比piscidin 3更明显的不完美两亲性有助于更好地理解为什么前者更有效地混合脂质,以诱导对细菌细胞的最大损伤。